Las quinesinas son proteínas motoras que "caminan" a lo largo de los
microtúbulos y transportan carga diversa en toda la célula. Un nuevo
estudio, cuyos resultados publica 'The Journal of Cell Biology', revela un papel inesperado de una quinesina en la vía que regula los niveles de colesterol en la sangre.
Investigadores de la Universidad de Tokio, en Japón, estudiaron ratones que carecen de KIF13B, una de las 45 quinesinas del genoma humano, particularmente abundante en el hígado. Estos expertos vieron que los ratones con la mutación de KIF13B tenían niveles elevados de colesterol en la sangre.
Los científicos vieron que KIF13B se concentra dentro de las células del hígado en el lugar donde material como el LDL, el llamado colesterol "malo", es absorbido por el torrente sanguíneo. LDL entra en la célula a través de endocitosis, un proceso en el cual las células absorben moléculas envolviéndolas.
La endocitosis puede arbitrarse en la membrana celular por pequeñas vesículas revestidas de clatrina o por pequeños hoyos llamados caveolas. El receptor de la membrana celular LRP1 se une y envuelve LDL a través de ambas vías. Los investigadores descubrieron que LRP1 y KIF13B aparecieron juntos en la membrana celular y que KIF13B promovió la endocitosis de LRP1 mediante la contratación del receptor, junto con LDL, en caveolas.
"Se ha estudiado intensamente la endocitosis mediada por clatrina --señala el autor principal, Nobutaka Hirokawa--, pero éste es el primer estudio en identificar un mecanismo de internalización en el que intercede por caveolina". Sorprendentemente, las funciones motoras de KIF13B no fueron empleadas en este proceso, sino que más bien se constató que la quinesina trabaja como un andamio en la membrana celular para ayudar a enlazar LRP1 a las caveolas.
"Esta función de andamios es muy inesperada para una proteína motora", dice Hirokawa. "Sin embargo, después de internalizar LRP1, KIF13B podría funcionar como un motor para el transporte de los endosomas a través del citoplasma", concluye este experto.
ep
Investigadores de la Universidad de Tokio, en Japón, estudiaron ratones que carecen de KIF13B, una de las 45 quinesinas del genoma humano, particularmente abundante en el hígado. Estos expertos vieron que los ratones con la mutación de KIF13B tenían niveles elevados de colesterol en la sangre.
Los científicos vieron que KIF13B se concentra dentro de las células del hígado en el lugar donde material como el LDL, el llamado colesterol "malo", es absorbido por el torrente sanguíneo. LDL entra en la célula a través de endocitosis, un proceso en el cual las células absorben moléculas envolviéndolas.
La endocitosis puede arbitrarse en la membrana celular por pequeñas vesículas revestidas de clatrina o por pequeños hoyos llamados caveolas. El receptor de la membrana celular LRP1 se une y envuelve LDL a través de ambas vías. Los investigadores descubrieron que LRP1 y KIF13B aparecieron juntos en la membrana celular y que KIF13B promovió la endocitosis de LRP1 mediante la contratación del receptor, junto con LDL, en caveolas.
"Se ha estudiado intensamente la endocitosis mediada por clatrina --señala el autor principal, Nobutaka Hirokawa--, pero éste es el primer estudio en identificar un mecanismo de internalización en el que intercede por caveolina". Sorprendentemente, las funciones motoras de KIF13B no fueron empleadas en este proceso, sino que más bien se constató que la quinesina trabaja como un andamio en la membrana celular para ayudar a enlazar LRP1 a las caveolas.
"Esta función de andamios es muy inesperada para una proteína motora", dice Hirokawa. "Sin embargo, después de internalizar LRP1, KIF13B podría funcionar como un motor para el transporte de los endosomas a través del citoplasma", concluye este experto.
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